Prof. Dr. rer. nat. Holger Dobbek

Profil

Zusammenfassung

Holger Dobbek erforscht die Struktur und Funktion von Metalloproteinen, insbesondere solchen mit Eisen-Schwefel-Clustern und komplexen Nickel-Eisen-Zentren. Seine Expertise liegt in der kristallographischen Aufklärung von Enzymmechanismen in der Katalyse — etwa wie Enzyme CO₂ aktivieren, Wasser oxidieren oder Kohlenstoff fixieren. Diese Erkenntnisse sind für die Entwicklung biokatalysebasierter Verfahren in der Energieumwandlung und Chemikalienproduktion relevant.

Skills

Name

Prof. Dr. rer. nat. Holger Dobbek

Titel

Prof. Dr. rer. nat.

Fakultät

Lebenswissenschaftliche Fakultät

Institut

Institut für Biologie

Arbeitsgruppe

Strukturbiologie / Biochemie

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• CL Katalyse II: E1/E2

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  Förderer: DFG Exzellenzinitiative Cluster Zeitraum: 11/2012 - 10/2017 Projektleitung: Prof. Dr. rer. nat. Holger Dobbek

• Cluster: Integrale Konzepte der Katalyse (Professur)

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  Förderer: DFG Exzellenzinitiative Cluster Zeitraum: 07/2009 - 10/2012 Projektleitung: Prof. Dr. rer. nat. Holger Dobbek

• CooC2/AcsF und Cfd1/Nbp35: Reifung komplexer Fe/S-Zentren durch MinD-Typ ATpasen (SPP 1927 – Iron/Sulfur for Life)

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  Förderer: DFG Schwerpunktprogramm Zeitraum: 01/2017 - 12/2021 Projektleitung: Prof. Dr. rer. nat. Holger Dobbek

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• Frontiers, Opportunities, and Challenges in Biochemical and Chemical Catalysis of CO₂ Fixation

  2013

  Chemical Reviews · 2131 Zitationen · DOI

  Two major energy-related problems confront the world in the
\nnext 50 years. First, increased worldwide competition for
\ngradually depleting fossil fuel reserves (derived from past
\nphotosynthesis) will lead to higher costs, both monetarily and politically. Second, atmospheric CO_2 levels are at their highest recorded level since records began. Further increases are predicted to produce large and uncontrollable impacts on the world climate. These projected impacts extend beyond climate to ocean acidification, because the ocean is a major sink for atmospheric CO2.1 Providing a future energy supply that is secure and CO_2-neutral will require switching to nonfossil energy sources such as wind, solar, nuclear, and geothermal energy and developing methods for transforming the energy produced by these new sources into forms that can be stored, transported, and used upon demand.

• Carbon Dioxide Activation at the Ni,Fe-Cluster of Anaerobic Carbon Monoxide Dehydrogenase

  2007

  Science · 601 Zitationen · DOI

  Anaerobic CO dehydrogenases catalyze the reversible oxidation of CO to CO2 at a complex Ni-, Fe-, and S-containing metal center called cluster C. We report crystal structures of CO dehydrogenase II from Carboxydothermus hydrogenoformans in three different states. In a reduced state, exogenous CO2 supplied in solution is bound and reductively activated by cluster C. In the intermediate structure, CO2 acts as a bridging ligand between Ni and the asymmetrically coordinated Fe, where it completes the square-planar coordination of the Ni ion. It replaces a water/hydroxo ligand bound to the Fe ion in the other two states. The structures define the mechanism of CO oxidation and CO2 reduction at the Ni-Fe site of cluster C.

• Crystal Structure of a Carbon Monoxide Dehydrogenase Reveals a [Ni-4Fe-5S] Cluster

  2001

  Science · 557 Zitationen · DOI

  The homodimeric nickel-containing CO dehydrogenase from the anaerobic bacterium Carboxydothermus hydrogenoformans catalyzes the oxidation of CO to CO2. A crystal structure of the reduced enzyme has been solved at 1.6 angstrom resolution. This structure represents the prototype for Ni-containing CO dehydrogenases from anaerobic bacteria and archaea. It contains five metal clusters of which clusters B, B', and a subunit-bridging, surface-exposed cluster D are cubane-type [4Fe-4S] clusters. The active-site clusters C and C' are novel, asymmetric [Ni-4Fe-5S] clusters. Their integral Ni ion, which is the likely site of CO oxidation, is coordinated by four sulfur ligands with square planar geometry.

• Charité – Universitätsmedizin Berlin

  EXC 314/1: Die Aufklärung des photo-induzierten Assemblierungsmechanismus, ausgehend von nativen und modifizierten Wasseroxidations-Katalysatoren des Photosystem II (AG Zouni) Biokatalytische Kopplung von Photosystem I mit FDH und CO-DH Superkomplexen

  university

• EWHA Womans University in Seoul

  Dioxygenase-Reaktivität von Hämoproteinen, die mit Nicht-Hem-Eisenkatalysatoren in asummetrischen cis-Dihydroxylierungs- und Indol-Oxidationsreaktionen rekonstituiert wurden

  university

• Freie Universität Berlin

  EXC 2008: Unifying Systems in Catalysis (UniSysCat)

  university