Prof. Dr. rer. nat. Andreas Herrmann

Das Material bietet keine ausreichende Informationsbasis, um Prof. Dr. Andreas Herrmann's aktuelle Forschungsschwerpunkte, konkrete Problemlösungen für die Industrie oder spezifische Innovationen zu beschreiben. Die verfügbaren Quellen erwähnen nur seine Rolle bei der Leitung eines interdisziplinären Kolloquiums am IRI Life Sciences, das wechselnde Themenschwerpunkte behandelt und internationale Expertinnen und Experten einlädt. Ohne Zugang zu seinen Publikationen, Projektbeschreibungen oder detaillierten Forschungsprofilen lässt sich sein wissenschaftliches Profil nicht zuverlässig darstellen.

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• Entwicklung eines bioartifiziellen Knorpelersatzes unter Verwendung von verkapselten autologen gentechnisch veränderten Knorpelzellen

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• Identifikation und Charakterisierung von Flippasen im Endoplasmatischen Reticulum II

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  Das Endoplasmatische Retikulum (ER) ist ein zentraler Ort der Lipidsynthese. Die Stabilität des ER setzt eine schnelle Transbilayerbewegung der synthetisierten Lipide voraus. Es gibt indirekte Hinweise für das ER von Leberzellen, dass diese schnelle Bewegung durch sogenannte 'Flippase'-Proteine vermittelt wird, die bisher jedoch nicht identifiziert worden sind. Ziel des Projektes ist die Identifizierung solcher Flippasen in S. cerevisiae. Ein struktureller Vergleich der Flippase(n) in Hefe und Säugern wird zeigen, ob der Phospholipidaustausch in hefe und in Säugern nach einem ähnlichen, evolutiv konservierten Mechanismus abläuft.

• Die Aufklärung der dreidimensionalen Struktur membranfusionsaktiver Glykoproteine von Hüllviren mit Hilfe von Kryo-TEM und Bildverarbeitung III

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  Zur Freisetzung Ihres Genoms müssen Hüllviren mit der Targetmembran der Wirtszelle fusionieren. Die Fusion wird durch eine Konformationsumwandlung der Ektodomäne viraler Glykoproteine in einen fusionsaktiven Zustand aufgelöst. Die Kenntnis der 3D-Struktur der vollständigen Ektodomäne in der fusionsaktiven Konformation ist Voraussetzung für die Aufklärung des Fusionsmechansimus. Das vorliegende Projekt klärt die 3D-Struktur der vollständigen Ektodomäne ausgewählter Proteine (HA (Influenza A); HEF (influenza C); F (Sendai-Virus)) im fusionsaktiven Zustand mittels Kryo-Elektronenmikroskopie und bildverarbeitender Einzelpartikelanalyse auf. Eine Auflösung unterhalb von 10 A ist erreichbar. Das Projekt ermöglicht nicht nur einen wesentlichen Fortschritt beim Verständnis des Fusionsmechansimus, sondern es wird auch aufzeigen, ob für verschiedene virale Fusionsproteine tatsächlich ein einheitlicher, konservierter Mechansimus besteht..

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