Prof. Dr. rer. nat. Erwin Schneider

• Struktur bakterieller ABC-Transporter für Maltose/Maltodextrine I

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  Die Raumstruktur eines bakteriellen ABC-Transporters für Maltose soll gelöst werden. Dadurch werden Erkenntnisse auch über den Mechanismus medizinisch relevanter Proteine dieser Klasse, wie CFTR und P-Glycoprotein, erwartet.

• Struktur bakterieller ABC Transporter für maltose/Maltodextrine und Sulfat

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  Vertreter der Familie der ABC-Transporter, die in allen Organismen vorkommen und z.T. medizinische Relevanz besitzen, koppeln den Im- oder Export verschiedenster Substrate an die freie Energie der ATP-Hydrolyse. Zum Verständnis des molekularen Mechanismus erforderliche Informationen zur Raumstruktur solcher Proteine stehen jedoch bisher nur für wenige ATPase-Domänen sowie seit kurzem für zwei komplette Transportsysteme zur Verfügung. Weitere Strukturen sind jedoch erforderlich um ATP-induzierte Konformationsänderungen zu erklären und um Informationen über Vertreter der verschiedenen Unterfamilien zu erhalten. Im Projekt werden Bemühungen unternommen, den Maltose-Transporter (MalFGK2) aus Salmonella typhimurium, inbesondere unter Verwendung von Mutantenkomplexen zu kristallisieren, sowie die Struktur optimierter 2D-Kristalle zu lösen. Weiterhin beabsichtigen wir, die Kristallstruktur des ATPase-Proteins CysA aus A. acidocaldarius mit/ohne ATP, sowie eines Sulfattransporters (CysTA) aus dem Archaeon Archaeoglobus fulgidus zu lösen

• Protein-Protein-Wechselwirkungen und Konformationsänderungen des ABC-Transporters für Maltose bei Salmonella typhimurium I

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  Vertreter der Familie der ABC-Transporter, die in allen Organismen vorkommen und z.T. medizinische Relevanz besitzen, koppeln den Im- oder Export verschiedenster Substrate an die freie Energie der ATP-Hydrolyse. ABC Transporter bestehen aus zwei Transmembran-Domänen, die eine Translokationspore bilden und aus zwei ABC-Domänen mit ATPase-Aktivität. Trotz vorhandener Raumstrukturen zweier kompletter ABC-Transporter sowie mehrerer ABC-Domänen ist der molekulare Mechanismus des Transportprozesses bislang noch wenig verstanden. Konformationsänderungen der Domänen nach Substrat- und/oder ATP-Bindung spielen dabei jedoch eine wesentliche Rolle. Am Modellsystem des Bindeprotein-abhängigen ABC-Transporters für Maltose bei Salmonella typhimurium (MalEFGK2) sollen Protein-Protein Wechselwirkungen zwischen den Untereinheiten mittels synthetischer Peptidbibliotheken und ortsspezifischer Quervernetzung kartiert und deren Veränderungen während des Transportvorgangs durch Fluoreszenz- und Elektronenspinresonanz-Spektroskopie mit gereinigten Proteinkomponenten untersucht werden. Ziel ist eine genauere strukturelle Zuordnung einzelner Teilschritte des Transportprozesses.

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