Dr. Simone Reber

Dr. Simone Reber erforscht die physikalischen Kräfte, die während der Zellteilung die mitotische Spindel formen und stabilisieren. Sie entwickelt quantitative Kraftkarten, um zu verstehen, wie Zellen komplexe mikroskopische Strukturen selbstorganisiert assemblieren und regulieren. Diese Grundlagenforschung trägt zu einem besseren Verständnis der Zellbiologie bei und könnte langfristig Ansatzpunkte für die Bekämpfung von Zellteilungsstörungen in der medizinischen Forschung und Biotechnologie bieten.

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• Eine quantitative Kraftkarte der mitotischen Spindel

  Quelle ↗

  Das Ziel dieses Forschungsvorhabens ist es zu verstehen, wie Zellen komplexe Strukturen auf der Mikrometer-Skala assemblieren und regulieren. Im Speziellen interessiert uns, wie verschiedene Kräfte zusammenwirken, um kollektiv die Form der mitotischen Spindel zu kontrollieren. Die bipolare Struktur der Spindel ist untrennbar mit ihrer Funktion, der Trennung der Chromosomen auf zwei Zellen während der Zellteilung, verbunden. Die Form der Spindel ist eine emergente Eigenschaft, die sich aus dem Zusammenspiel von molekularen und physikalischen Prozessen ergibt. Diese Prozesse erzeugen und reagieren auf Kräfte. Trotz der essentiellen Funktion der Spindel können wir noch immer nicht erklären wie eine so hoch-dynamische Struktur Kräfte generieren und integrieren kann ohne dabei Ihre Größe und Form zu ändern. Um zu verstehen, wie die mitotische Spindel Kräfte integriert, ist es essentiell ihre mikromechanischen Eigenschaften zu kennen. Im Rahmen dieses Forschungsvorhabens werden wir Einblicke in die micro-mechanischen Eigenschaften der Spindel gewinnen, indem wir Deformationen der Spindel durch optische Kräfte erzeugen und messen. Um zu verstehen, wie verschiedene Kräfte kollektiv die Geometrie der Spindel bestimmen, kombinieren wir kontaktfreie Rheologie, in vitro Rekonstruktion im zellfreien System, biochemische und mechanische Pertubations-Analysen mit Materialgesetzen der Kontinuumsmechanik, um eine systematische Kräftekarte der mitotischen Spindel zu erstellen. Diese wird molekulare Kräfte quantitativ mit emergenten Eigenschaften der Spindel verknüpfen.

• XMAP215 polymerase activity is built by combining multiple tubulin-binding TOG domains and a basic lattice-binding region

  2011

  Proceedings of the National Academy of Sciences · DOI

  XMAP215/Dis1 family proteins positively regulate microtubule growth. Repeats at their N termini, called TOG domains, are important for this function. While TOG domains directly bind tubulin dimers, it is unclear how this interaction translates to polymerase activity. Understanding the functional roles of TOG domains is further complicated by the fact that the number of these domains present in the proteins of different species varies. Here, we take advantage of a recent crystal structure of the third TOG domain from Caenorhabditis elegans, Zyg9, and mutate key residues in each TOG domain of XMAP215 that are predicted to be important for interaction with the tubulin heterodimer. We determined the contributions of the individual TOG domains to microtubule growth. We show that the TOG domains are absolutely required to bind free tubulin and that the domains differentially contribute to XMAP215's overall affinity for free tubulin. The mutants' overall affinity for free tubulin correlates well with polymerase activity. Furthermore, we demonstrate that an additional basic region is important for targeting to the microtubule lattice and is critical for XMAP215 to function at physiological concentrations. Using this information, we have engineered a "bonsai" protein, with two TOG domains and a basic region, that has almost full polymerase activity.

• The centrosome protein AKNA regulates neurogenesis via microtubule organization

  2019

  Nature · DOI