Prof. Dr. Ann Ehrenhofer-Murray

Prof. Ehrenhofer-Murray erforscht derzeit die chemischen Modifikationen von Transfer-RNAs (tRNAs) und deren Funktionen in der Proteinbiosynthese und Zellgesundheit. Ihr aktueller Schwerpunkt liegt auf der Entwicklung und Anwendung von Nanopore-Sequenzierungsmethoden zur direkten Detektion und Kartierung von tRNA-Modifikationen — insbesondere Queuosin, Pseudouridin und anderen hypermodifizierten Nukleosiden. Sie untersucht, wie diese Modifikationen die Translationsgeschwindigkeit regulieren, Proteinfehlfaltung verhindern und neurologische Funktionen beeinflussen, sowie wie sie über die Darmmikrobiota und Ernährung in den Körper gelangen. Diese Erkenntnisse sind relevant für die Diagnostik von Translationsstörungen, die Entwicklung von Biomarkern für neurodegenerative Erkrankungen und möglicherweise für Ernährungs- und Pharmainterventionen.

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• GRK 1431/2: Transkriptionskontrolle, Chromatinstruktur und DNA-Reparatur in Entwicklung und Differenzierung

  Quelle ↗

  Förderer: DFG Graduiertenkolleg Zeitraum: 08/2013 - 09/2015 Projektleitung: Prof. Dr. Ann Ehrenhofer-Murray

• Characterization of the Dnmt2 methyltransferase homolog pmt1 from Schizosaccharomyces pombe

  Quelle ↗

  Förderer: DFG Sachbeihilfe Zeitraum: 08/2013 - 07/2016 Projektleitung: Prof. Dr. Ann Ehrenhofer-Murray, Martin Müller

• Einstein-Professur Ehrenhofer-Murray

  Quelle ↗

  Förderer: Einstein Stiftung Berlin Zeitraum: 08/2013 - 07/2014 Projektleitung: Prof. Dr. Ann Ehrenhofer-Murray

• Chromatin dynamics at DNA replication, transcription and repair

  2004

  European Journal of Biochemistry · DOI

  During DNA replication, transcription and DNA repair in eukaryotes, the cellular machineries performing these tasks need to gain access to the DNA that is packaged into chromatin in the nucleus. Chromatin is a dynamic structure that modulates the access of regulatory factors to the genetic material. A precise coordination and organization of events in opening and closing of the chromatin is crucial to ensure that the correct spatial and temporal epigenetic code is maintained within the eukaryotic genome. This review will summarize the current knowledge of how chromatin remodeling and histone modifying complexes cooperate to break and remake chromatin during nuclear processes on the DNA template.

• Mechanism and biological role of Dnmt2 in Nucleic Acid Methylation

  2016

  RNA Biology · DOI

  A group of homologous nucleic acid modification enzymes called Dnmt2, Trdmt1, Pmt1, DnmA, and Ehmet in different model organisms catalyze the transfer of a methyl group from the cofactor S-adenosyl-methionine (SAM) to the carbon-5 of cytosine residues. Originally considered as DNA MTases, these enzymes were shown to be tRNA methyltransferases about a decade ago. Between the presumed involvement in DNA modification-related epigenetics, and the recent foray into the RNA modification field, significant progress has characterized Dnmt2-related research. Here, we review this progress in its diverse facets including molecular evolution, structural biology, biochemistry, chemical biology, cell biology and epigenetics.