Dr. Werner Reutter erforscht die Rolle und Wirkung von Landesverfassungsgerichten in der deutschen Politiklandschaft. Sein aktueller Schwerpunkt liegt auf der Analyse, inwieweit Urteile dieser Gerichte den Handlungsspielraum von Landesparlamenten einschränken und damit zu einer „Justizialisierung" der Landespolitik führen. Dazu entwickelt er messbare Indikatoren (etwa einen „Stärkeindex"), um die verfassungsgerichtliche Einflussstärke systematisch zu erfassen. Für Bundesländer und die öffentliche Hand ist dies relevant, um die Balance zwischen Rechtsprechung und parlamentarischer Gestaltungsfreiheit zu verstehen und zu bewerten.
🔒 Das System hat 500 mögliche Industrie-Partner gefunden — Firmen, Scores und Begründungen sind nur für eingeloggte Nutzer:innen sichtbar. Anmelden
Dr. Werner Reutter
HU-FIS-Profil ↗In dem Projekt werden Ausmaß und Ursachen der Justizialisierung von Landespolitik analysiert. Gefragt wird einerseits danach, ob und bis zu welchem Grad Entscheidungen von Landesverfassungsgerichten den Handlungsspielraum von Landesparlamenten determiniert haben. Die Wirkung verfassungsgerichtlicher Urteile und Beschlüsse wird anhand eines „Stärkeindexes“ erfasst, um den verfassungsgerichtlichen Einfluss auf parlamentarische Gesetzgebungsmacht in den Bundesländern zu erschließen. Das Projekt adressiert somit eine zentrale Dimension von Verfassungsdemokratien: das Spannungsverhältnis von politischer Selbstbestimmung und Verfassungsgerichtsbarkeit. Andererseits wird angenommen, dass Dimensionen und Ausmaß einer möglichen Justizialisierung – neben den rechtlichen Rahmenbedingungen – abhängig sind von institutionellen und personalen Faktoren, d.h. vom Kompetenzprofil und von der Zusammensetzung des jeweiligen Landesverfassungsgerichtes. Das Projekt verknüpft somit akteur- und institutionentheoretische Ansätze, um die erkenntnisleitenden Fragestellungen zu beantworten.
Die Tagung wird sich mit Institutionen beschäftigen, die lange Zeit weder medial noch wissenschaftlich Aufmerksamkeit auf sich gezogen haben: mit Landesverfassungsgerichten. Ziel der Tagung ist, die Bedeutung der Landesverfassungsgerichte vor allem aus politik- und rechtswissenschaftlicher Perspektive zu beleuchten. Sie wird einen wesentlichen Beitrag zur Debatte um die Rolle der Landesverfassungsgerichtsbarkeit im demokratischen Bundesstaat Deutschlands leisten. Sie kombiniert fachwissenschaftliche Beiträge mit Impulsvorträgen und einer öffentlichen Diskussionsveranstaltung mit Verfassungsrichter*innen.
Clinical Science · DOI
Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV, also known as CD26; EC 3.4.14.5) is a non-integrin receptor glycoprotein with multiple functions, including cell adhesion, cellular trafficking through the extracellular matrix and co-stimulatory potential during T cell activation. By virtue of its exopeptidase activity, DPP IV plays a key regulatory role in the metabolism of peptide hormones. Based on data emerging from different biomedical specialties, it appears worthwhile to highlight the different facets of DPP IV in nutrition, immune responses and peptide hormone metabolism. The presentation of the complex regulatory circuits in which DPP IV appears to be involved may also serve as a note of caution, in view of attempts to apply selective inhibitors of DPP IV enzymic activity for the treatment of disease, e.g. Type II diabetes.
Journal of Biological Chemistry · DOI
Primary rat hepatocytes and two hepatoma cell lines have been used to study whether high mannose-type N-glycans of plasma membrane glycoproteins may be modified by the removal of mannose residues even after transport to the cell surface. To examine glycan remodeling of cell surface glycoproteins, high mannose-type glycoforms were generated by adding the reversible mannosidase I inhibitor deoxymannojirimycin during metabolic labeling with [3H]mannose, thereby preventing further processing of high mannose-type N-glycans to complex structures. Upon transport to the cell surface, glycoproteins were additionally labeled with sulfosuccinimidyl-2-(biotinamido)ethyl-1,3-dithiopropionate. This strategy allowed us to follow selectively the fate of cell surface glycoproteins. Postbiosynthetic demannosylation was monitored by determining the conversion of Man8-9GlcNAc2 to smaller structures during reculture of cells in the absence of deoxymannojirimycin. The results show that high mannose-type N-glycans of selected cell surface glycoproteins are trimmed from Man8-9GlcNAc2 to Man5GlcNAc2 with Man7GlcNAc2 and Man6GlcNAc2 formed as intermediates. It could be clearly shown in MH 7777 as well as in HepG2 cells that demannosylation affects plasma membrane glycoproteins after they are routed to the cell surface. As was determined for total cell surface glycoproteins in HepG2 cells, this process occurs with a half-time of 6.7 h. By analyzing the size of high mannose-type glycans of glycoproteins isolated from the cell surface at the end of the reculture period, i.e. after trimming had occurred, we were able to demonstrate that glycoproteins carrying trimmed high mannose glycans become exposed at the cell surface. From these data we conclude that cell surface glycoproteins can be trimmed by mannosidases at sites peripheral to N-acetylglucosaminyltransferase I without further processing of their glycans to the complex form. This glycan remodeling may occur at the cell surface or during endocytosis and recycling back to the cell surface.